Gezondheid informatie

Wat zijn immunoglobulinen en waarom zijn ze nodig

Menselijke immuniteit is een complex systeem met meerdere fasen om het lichaam te beschermen tegen schadelijke externe invloeden (virussen, bacteriën, allergenen, schimmels). Er is geen enkel orgaan dat verantwoordelijk is voor de afweer. Deze functie is toegewezen aan verschillende systemen: van de darm tot de microscopische eiwitstoffen - immunoglobulinen.

Algemene kenmerken van immunoglobulinen

Immunoglobulinen (Ig), ook bekend als antilichamen, zijn glycoproteïnemoleculen (specifieke eiwitverbindingen die in bloedplasma worden gevonden). Ze vormen een belangrijk onderdeel van het immuunsysteem en hebben tot taak het lichaam te beschermen tegen infecties en andere vreemde stoffen. In ons lichaam worden, net als bij gewervelde dieren, immunoglobulinen in het bloed en in sommige secretievloeistoffen aangetroffen. Antilichamen helpen het lichaam vreemde schadelijke elementen te identificeren en te vernietigen. Gewoonlijk worden immunoglobulinen geproduceerd als een reactie op contact met antigenen, zoals bacteriën of virussen. Soms worden immunoglobulinen geproduceerd na contact met de eigen weefsels van het lichaam, auto-antigenen genoemd.

Een tekort of teveel aan antilichamen kan een teken zijn van verschillende pathologieën, daarom is het bepalen van hun hoeveelheid in het bloed een belangrijk onderdeel bij de diagnose van veel ziekten. Bovendien maken moderne ontwikkelingen in de biomedische geneeskunde het gebruik van synthetische antilichamen bij de behandeling van bepaalde ziekten mogelijk.

Antilichaamstructuur

Immunoglobulinen zijn symmetrische Y-vormige moleculen bestaande uit twee zware lange ketens (H) en twee korte longen (L). De ketens zijn met elkaar verbonden door disulfide (SS) of waterstofbruggen. Elke immunoglobuline kan voorwaardelijk worden verdeeld in twee delen: constant (C) en variabel (V). Terwijl het C-deel de activiteit van het antilichaam bepaalt, is het V-gebied noodzakelijk voor binding aan specifieke antigenen (dat wil zeggen specifieke eiwitten die de aanwezigheid van een specifieke bacterie, virus of ander vreemd voorwerp in het lichaam signaleren).

De structuur en rol van het C-deel is identiek voor alle soorten antilichamen. Deze site kan figuurlijk het hersencentrum van immunoglobuline worden genoemd. Hij is het die bepaalt hoe effectief het antilichaam zijn functie uitvoert. Het V-gebied van verschillende soorten antilichamen is verschillend. Vanwege deze variabiliteit kunnen antilichamen verschillende soorten vreemde lichamen in het lichaam herkennen en eraan binden. Dat wil zeggen, voor elk type "alien" is er zijn eigen immunoglobuline met een specifieke structuur van het V-gebied.

Met andere woorden, elk antilichaam benadert het antigeen op basis van een sleutel en een slot en vormt in combinatie met elkaar de zogenaamde immuuncomplexen. Maar ook antilichamen kunnen flexibiliteit tonen in combinatie met "vreemden", waardoor het gemakkelijk is zich aan te passen aan verschillende antigenen. Dit vermogen van immunoglobulinen veroorzaakt echter soms kruisallergische reacties bij mensen - wanneer een persoon met een allergie geen onderscheid kan maken tussen allergenen. Een persoon die allergisch is voor pollen als gevolg van slecht functionerende immunoglobulinen, kan bijvoorbeeld ook reageren op rauwe groenten en fruit.

Soorten immunoglobulinen

In het menselijk lichaam worden immunoglobulinen gepresenteerd in twee vormen:

  • oplosbaar (geproduceerd door plasmacellen);
  • geassocieerd met het buitenmembraan van B-lymfocyten, ze zijn ook receptorantilichamen.

Bovendien zijn er verschillende klassen en subklassen (isotopen) van immunoglobulinen. Ze verschillen in hun biologische kenmerken, structuur en focus op het "doelwit". Op basis van verschillen in de structuur van zware ketens werden verschillende klassen antilichamen geïsoleerd. Elk van hen onderscheidt zich door functies en antwoorden.

In placentale zoogdieren, waaronder mensen, werden 5 hoofdklassen antilichamen geïdentificeerd: IgA, IgD, IgE, IgG en IgM. In menselijk bloed zitten er slechts drie in - IgA, IgG en IgM. Maar de rest is volgens experts niet minder nuttig voor het behoud van het immuunsysteem. Ze verschillen allemaal in het type zware ketting. Gamma-ketens zijn bijvoorbeeld kenmerkend voor IgG-moleculen, IgM heeft mu-ketens, IgA heeft alfaketens, IgE onderscheidt zich door de aanwezigheid van epsilon-ketens en IgD heeft deltaketens. Door deze verschillen kunnen immunoglobulinen deelnemen aan verschillende typen en in verschillende stadia van de immuunrespons.

Naast de hoofdklassen van immunoglobulinen zijn er verschillende subklassen. Het verschil tussen hen is gebaseerd op kleine verschillen in het type zware ketens van elke klasse. In het menselijk lichaam zijn er 4 subklassen van antilichamen. De nummering komt overeen met de volgorde waarin hun concentratie in serum wordt verlaagd. Aldus worden IgG- en IgA-antilichamen verder gegroepeerd in subklassen van IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, evenals IgA1 en IgA2.

De meeste antilichamen (IgG, IgD, IgE) in het lichaam hebben de vorm van een monomeer (enkelvoudig molecuul). Een uitzondering is een antilichaam van klasse A, dat ook voorkomt in de vorm van een dimeer, en IgM, dat de vorm van een sneeuwvlok (pentameer) vormt.

Karakterisatie van verschillende klassen van immunoglobulinen

IgA-klasse

Ongeveer 15% van de antilichamen in het lichaam van een gezond persoon zijn IgA-type immunoglobulinen. Twee subklassen van IgA kunnen aanwezig zijn in ons lichaam - IgA1 en IgA2. Ze verschillen in het molecuulgewicht van de zware ketens en de concentratie in serum. Trouwens, in serum wordt IgA voornamelijk weergegeven als een monomeer (bestaat uit één molecuul). In secretievloeistoffen is immunoglobuline aanwezig als een dimeer gebonden aan een peptide. De meeste IgA in het lichaam zijn dimeren. Ze zijn aanwezig in de meeste secretoire vloeistoffen, waaronder de slijmvliezen van de luchtwegen en urogenitale kanalen, het maagdarmkanaal, evenals speeksel, tranen, colostrum en melk bij vrouwen. Omdat IgA aanwezig is op de slijmvliezen van het spijsverteringsstelsel, waar het kan worden blootgesteld aan enzymen, bevat dit antilichaam een ​​speciale component die het molecuul tegen vroegtijdige vernietiging beschermt.

Immunoglobulinen van klasse A zijn in de regel niet specifiek in termen van "aanpassing" aan een bepaald type vreemd lichaam. Gewoonlijk zijn antilichamen uit deze groep aanwezig in kwetsbare delen van het lichaam of in gebieden waar gemakkelijk microben kunnen binnendringen. Klasse A immunoglobulinen bieden lokale humorale immuniteit. Dit komt door zijn eigenschappen om de penetratie van pathogenen door epitheeloppervlakken te voorkomen. Vanwege de overvloed aan IgA in het geheim van de slijmvliezen (speeksel, tranen), beschermt het het lichaam tegen sommige lokale infecties.

De belangrijkste functie van immunoglobulinen van deze klasse is niet om antigenen te vernietigen, maar om de penetratie van vreemde stoffen in de bloedsomloop te voorkomen. IgA zelf is vrij zwak en kan bacteriën niet zelf vernietigen. Daarom werken ze altijd samen met lysozymen - enzymen die ook aanwezig zijn in secretievloeistoffen en bacteriën kunnen vernietigen.

Als de concentratie van IgA-klasse immunoglobulinen in het lichaam wordt geschonden, lijdt een persoon vaak aan luchtweginfecties en nierziekten, waaronder nefropathie. Mensen wiens organismen IgA missen, zijn meer vatbaar voor auto-immuunziekten zoals reumatoïde artritis, lupus, allergieën en astma.

Verschillende ziekten kunnen leiden tot een afname van de hoeveelheid IgA. Een daarvan is gonorroe. Gonorroe-producerende bacteriën produceren een enzym dat een IgA-antilichaam in twee delen afbreekt: Fc en Fab. Interessant is dat Fab nog steeds bacteriën kan vinden die schadelijk zijn voor het lichaam, maar zonder interactie met Fc is het niet in staat ze te weerstaan.

IgD-klasse

Klasse D immunoglobulinen in het menselijk lichaam worden in zeer kleine hoeveelheden vertegenwoordigd en omvatten ongeveer 0,2% van alle antilichamen. Het is bekend dat IgD zich als een B-celreceptor aan het oppervlak van bepaalde B-lymfocyten hecht. Desondanks worden de functies in het menselijk lichaam nog steeds niet volledig begrepen. Er wordt aangenomen dat IgD de oorzaak is van penicilline-allergie. Ook kan het soms worden geactiveerd na contact met onschadelijke bloedproteïnen, waardoor auto-immuunreacties in het lichaam worden veroorzaakt.

IgE-klasse

IgE-immunoglobuline, zoals IgD, wordt in serum in veel kleinere hoeveelheden aangetroffen dan andere klassen antilichamen. IgE beschermt tegen het binnendringen van parasieten en is ook verantwoordelijk voor allergische reacties.

IgE wordt aangetroffen in bloedplasma. Van alle serumantilichamen is slechts 0,002% verantwoordelijk. Maar dit belet hem niet een vitale rol voor de mens te vervullen. Immunoglobulinen van deze groep binden aan het oppervlak van basofielen en mestcellen. Verder sluit een antigeen zich bij hen aan, wat op zijn beurt leidt tot de afgifte van stoffen-moderatoren van de ontstekingsreactie in de bloedbaan. Dat wil zeggen, IgE regelt allergische reacties.

Wanneer antigenen zoals pollen, giftige stoffen, schimmelsporen, huisstofmijt of huidschilfers van huisdieren binden aan IgE, komen stoffen zoals heparine, histamine, proteolytische enzymen, leukotriënen en cytokines vrij in het lichaam. Dit leidt tot vaatverwijding en verhoogt hun permeabiliteit. Als gevolg hiervan kunnen gevaarlijke stoffen in de haarvaten doordringen en vervolgens in nabijgelegen weefsels, waardoor symptomen optreden die kenmerkend zijn voor een allergische reactie. Trouwens, de meeste typische allergische reacties in de vorm van niezen, hoesten, traanafscheiding en verhoogde slijmafscheiding dragen bij aan het verwijderen van de resterende allergenen uit het lichaam.

Studies hebben aangetoond dat aandoeningen zoals astma, rhinitis, eczeem, urticaria en dermatitis een toename van IgE-waarden veroorzaken. E-type antilichamen worden ook actief geproduceerd als reactie op de aanwezigheid in het lichaam van parasitaire wormen (wormen), aanhoudende infecties (herpesvirussen, atypische micro-organismen) en sommige geleedpotigen (bijvoorbeeld luizen). Bovendien speelt IgE een indirecte rol in de immuunrespons en stimuleert het andere immuuncomponenten tot actie. Het kan ook de oppervlakken van slijmvliezen beschermen en in geval van gevaar ontstekingsreacties veroorzaken.

Een pathologisch laag niveau van antilichamen van de IgE-klasse kan voorkomen tegen de achtergrond van een zeldzame genetische ziekte, vergezeld van verminderde spiercoördinatie (ataxia telangiectasia).

IgG-klasse

Klasse G immunoglobulinen zijn dominant in het menselijk lichaam. Ze zijn goed voor 75% van alle antilichamen. Dit komt gedeeltelijk door een lange halfwaardetijd: van 7 tot 23 dagen (afhankelijk van de subklasse). Bovendien kunnen ze na contact met het antigeen nog tientallen jaren in het bloed blijven.

Er zijn 4 subklassen van IgG:

  1. IgG1 is goed voor 60 tot 65% van de totale hoeveelheid immunoglobuline in deze klasse. Het tekort is meestal een teken van hypogammaglobulinemie (tekort aan plasmacellen).
  2. IgG2 is de tweede meest voorkomende isotoop, goed voor 20-25% van de totale hoeveelheid IgG. "Volwassen" antilichaamconcentraties verschijnen meestal bij een leeftijd van 6-7 jaar. IgG2-deficiëntie is in verband gebracht met recidiverende luchtweginfecties.
  3. IgG3 is goed voor 5 tot 10% van het totale IgG. Het speelt een belangrijke rol in immuunresponsen tegen eiwit- of polypeptide-antigenen.
  4. IgG4 is goed voor maximaal 4% van de totale IgG. Voorheen werd IgG4 alleen geassocieerd met voedselallergieën, maar recente studies hebben aangetoond dat toegenomen serum IgG4 voorkomt bij patiënten met scleroserende pancreatitis, cholangitis en interstitiële pneumonie. De exacte rol van IgG4 is echter nog onbekend.

IgG speelt een sleutelrol in de humorale immuunrespons. Dit is de belangrijkste immunoglobuline die in het bloed wordt aangetroffen, evenals in lymfatische, cerebrospinale en buikvloeistoffen. Het vermogen om lang in het lichaam te blijven, maakt het het meest bruikbare antilichaam voor passieve immunisatie. Dit is het enige antilichaam dat de placenta van de moeder kan binnendringen en de bloedcirculatie van de foetus kan binnendringen, waardoor de pasgeborene tijdens de eerste maanden van zijn leven postpartum wordt beschermd.

De belangrijkste functies van IgG:

  • verhoogde fagocytose in macrofagen en neutrofielen;
  • neutralisatie van toxines;
  • inactivering van virussen;
  • vernietiging van bacteriën.

IgM-klasse

IgM is het belangrijkste lid van de familie van menselijke immunoglobulinen, hoewel het een zeer korte halfwaardetijd van ongeveer 5 dagen heeft.

Ongeveer 10 - 13% van de immunoglobulinen van de IgM-klasse in het totale aandeel serumantilichamen in het menselijk lichaam wordt toegewezen. Ze nemen deel aan primaire immuunresponsen en zijn de belangrijkste antilichamen.

IgM wordt voornamelijk aangetroffen in lymfevocht en bloed. Het is het belangrijkste neutraliserende middel in de vroege stadia van de ziekte. IgM is als het ware de eerste verdedigingslinie van het menselijk lichaam tegen ongenode gasten. Tijdens de immuunrespons worden ze eerst geproduceerd en vervolgens vervangen door antilichamen G. Het is interessant dat bij kinderen vanaf 9 maanden dezelfde hoeveelheid IgM-antilichamen in het lichaam wordt geproduceerd als bij volwassenen.

Een toename van IgM kan worden beschouwd als een teken van een recente infectie of de aanwezigheid van antigeen in het lichaam.

De rol van immunoglobulinen in het lichaam

Antilichamen maken deel uit van de humorale immuunrespons en werken zeer specifiek, omdat ze altijd gericht zijn tegen een specifiek antigeen.

De taak van elk antilichaam in het menselijk lichaam is om deel te nemen aan immuunresponsen. Immunoglobulinen kunnen immuuncomplexen vormen met antigeenmoleculen, het complementsysteem activeren (een complex van eiwitten in het bloed, nodig om het lichaam tegen vreemde stoffen te beschermen) en ontstekingen veroorzaken. Dit alles moet het antigeen neutraliseren en veilig uit het lichaam verwijderen.

Vanwege verschillende biochemische eigenschappen kunnen verschillende klassen van antilichamen gespecialiseerde functies uitvoeren:

  • neutraliseren parasieten (IgE);
  • neutraliseren micro-organismen (IgM, IgG);
  • beschermen tegen herhaalde ziekten zoals bof (IgG);
  • bescherm de slijmvliezen (IgA);
  • deelnemen aan de synthese van lymfocyten (IgD);
  • bescherm de foetus (IgG) en de pasgeboren baby (IgA).

Antilichamen en immunologisch geheugen

De immuunrespons is verdeeld in primair en secundair. De primaire reactie verschijnt tijdens het eerste contact met het antigeen, waarna het lichaam voornamelijk IgM-klasse immunoglobulinen produceert, die vervolgens worden vervangen door meer specifieke en stabiele IgG-antilichamen.

Een secundaire immuunrespons treedt op bij herhaald contact met hetzelfde antigeen. Het is intenser dan de primaire, de concentratie van antilichamen bereikt hogere niveaus dan de eerste keer.

Dit effect is te wijten aan immunologisch geheugen en de aanwezigheid van geheugen in b-lymfocyten. Deze cellen leven jaren in het lichaam en wanneer ze in contact komen met het antigeen, beginnen ze zich zeer intensief te delen en produceren ze specifieke antilichamen.

Hoe de hoeveelheid antilichamen te bepalen

Antilichamen vormen 12% tot 18% wei-eiwitten. Om het aantal afzonderlijke eiwitfracties te beoordelen, wordt een zogenaamd eiwitogram samengesteld in laboratoriumomstandigheden.

Antilichaamtest, enzymgebonden immunosorbentassay (ELISA) wordt in de regel uitgevoerd met veneus bloed (hiermee kunt u het aantal immunoglobulinen van de klasse IgM, IgG, IgE, IgA bepalen). Bovendien is het mogelijk om de hoeveelheid van een IgA-klasse antilichaam te bepalen door biochemische studie van menselijk speeksel of uitwerpselen - de methode van polymerasekettingreactie (PCR). In bepaalde situaties kan de test worden uitgevoerd met behulp van een ander materiaal, zoals hersenvocht.

Als een kritische toename van bepaalde immunoglobulinen in het bloed van de patiënt wordt gediagnosticeerd, spreken ze van hypergammaglobulinemie.Gewoonlijk zijn bij dergelijke patiënten antilichamen van de IgM-klasse buitensporig verhoogd, terwijl de rest schaars blijft.

Tegen de achtergrond van een pathologische toename van sommige antilichamen kunnen verschillende ziekten ontstaan, waaronder:

  • acute en chronische ontsteking;
  • parasitaire, bacteriële, virale of schimmelziekten;
  • auto-immuunziekten;
  • levercirrose;
  • sarcoïdose;
  • AIDS.

Een pathologisch lage hoeveelheid antilichamen in het serum kan voorkomen tegen de achtergrond van:

  • aangeboren genetische aandoeningen;
  • het nemen van bepaalde medicijnen, waaronder antimalaria, cytostatisch, glucocorticoïde;
  • ondervoeding;
  • infecties, waaronder HIV;
  • oncologische ziekten;
  • nefrotisch syndroom;
  • uitgebreide brandwonden;
  • ernstige diarree.

Immunoglobulinen en vaccinatie

Antilichamen spelen een sleutelrol in de ontwikkeling van immuniteit na vaccinatie. Als gevolg van contact met het antigeen in het vaccin, produceert het immuunsysteem antilichamen. Eerst, minder stabiel en specifiek IgM, en dan stabieler IgG. Tijdens vaccinatie tegen het hepatitis B-virus wordt het vaccin bijvoorbeeld driemaal toegediend met een bepaald interval tussen vaccinaties. Hiermee kunt u een blijvende immuniteit voor de ziekte creëren. De effectiviteit van een dergelijke vaccinatie wordt bepaald door een verandering in het lichaam van IgG-antilichamen.

Antilichamen in de geneeskunde

Dankzij de ontwikkeling van biochemie, moleculaire biologie en geneeskunde is het in onze tijd mogelijk geworden om immunoglobulinen te synthetiseren in laboratoriumomstandigheden (meestal IgG-antilichamen). Dergelijke antilichamen worden monoklonaal genoemd, omdat ze afkomstig zijn van een kloon van één cel en werken tegen een specifiek antigeen.

Tegenwoordig worden monoklonale immunoglobulinen gebruikt om verschillende ziekten te behandelen. Deze techniek werd voor het eerst toegepast in 1981 om lymfoom te behandelen. En al in 1984 ontvingen de uitvinders van monoklonale antigenen - de Duitse bioloog Georg Köhler en de Britse immunoloog Cesar Milstein - de Nobelprijs.

In de moderne geneeskunde worden monoklonale antilichamen gebruikt voor:

  • vernietiging van kankercellen;
  • remming van individuele cellen van het immuunsysteem na orgaantransplantatie (om transplantaatafstoting te voorkomen);
  • onderdrukking van immuunresponsen bij auto-immuunziekten.
Vergelijkende tabel van immunoglobulinen
IgAIgDIgEIgGIgM
Molecuulgewicht320 000180 000200 000150 000900 000
Ketting typealphadeltaEpsilongammamu
Serum concentratie1-4 mg / ml0-0,4 mg / ml10-400 mg / ml10-16 mg / ml0,5-2 mg / ml
Percentage totale immunoglobuline15%0,2%0,002%75%12%
verspreidingIntravasculair en secreterendLymfocyten oppervlakBasofielen en mestcellen in speeksel en nasale secretiesIntra- en extravasculairOverwegend intravasculair
functieBescherm de slijmvliezenonbekendParasiet beschermingSecundaire immuunresponsPrimaire immuunrespons

Immunoglobulinen zijn microscopische elementen die een zeer belangrijke rol spelen in onze organismen. Zonder antilichamen zou zelfs de kleinste infectie dodelijk zijn voor een persoon.

De auteur van het artikel:
Furmanova Elena Alexandrovna

specialiteit: arts kinderarts, specialist infectieziekten, allergoloog-immunoloog.

Totale ervaring: 7 jaar

Onderwijs: 2010, Siberian State Medical University, kindergeneeskunde, kindergeneeskunde.

Ervaring als specialist in infectieziekten gedurende meer dan 3 jaar.

Hij heeft een patent op het onderwerp "Een methode voor het voorspellen van een hoog risico op de vorming van een chronische pathologie van het adeno-tonsillair-systeem bij vaak zieke kinderen." Evenals de auteur van publicaties in de tijdschriften van de Higher Attestation Commission.

Andere artikelen van de auteur

Bekijk de video: Riet 67 heeft CIDP: het is net alsof mijn lichaam niet luistert (December 2019).

Loading...